Heterologous expression of Salmon Calcitonin in Escherichia coli
Author(s):
Abstract:
Background And Objective
Calcitonin is a small peptide hormone including 32 amino acids and 3.4 KD molecular weight which is produced by the parafollicular cells of the thyroid gland in respond to increasing calcium ions in serum. This peptide is used for adjuvant therapy of osteoporosis, Paget's disease and hypercalcemic shock. In this study, the heterologuse expression of calcitonin was done in Escherichia coli.Methods
In this experimental study, the thioredoxin fusion partner was added to n-terminal of the Salmon calciton in order to increase its stability by the synthetic biology. The recombinant construct was transformed and over expressed into Escherichia coli BL21 (DE3) host cell.Results
SDS-PAGE analysis showed the over expression of recombinant protein after IPTG induction.Conclusion
In this study, the construct including fused Salmon calcitonin gene with thioredoxin was cloned. The SDS-PAGE result showed the stable expression of fused calcitonin.Keywords:
Language:
Persian
Published:
Journal of Gorgan University of Medical Sciences, Volume:19 Issue: 1, 2017
Pages:
77 to 82
magiran.com/p1668602
دانلود و مطالعه متن این مقاله با یکی از روشهای زیر امکان پذیر است:
اشتراک شخصی
با عضویت و پرداخت آنلاین حق اشتراک یکساله به مبلغ 1,390,000ريال میتوانید 70 عنوان مطلب دانلود کنید!
اشتراک سازمانی
به کتابخانه دانشگاه یا محل کار خود پیشنهاد کنید تا اشتراک سازمانی این پایگاه را برای دسترسی نامحدود همه کاربران به متن مطالب تهیه نمایند!
توجه!
- حق عضویت دریافتی صرف حمایت از نشریات عضو و نگهداری، تکمیل و توسعه مگیران میشود.
- پرداخت حق اشتراک و دانلود مقالات اجازه بازنشر آن در سایر رسانههای چاپی و دیجیتال را به کاربر نمیدهد.
In order to view content subscription is required
Personal subscription
Subscribe magiran.com for 70 € euros via PayPal and download 70 articles during a year.
Organization subscription
Please contact us to subscribe your university or library for unlimited access!