آنالیز ساختاری آنزیم آسپارتات کیناز در کورینه باکتریوم به منظور پیشنهاد بهترین ساختار آنزیم جهت افزایش تولید صنعتی اسید آمینه لیزین

آنزیم آسپارتات کیناز یکی از آنزیم های کلیدی و حساس در متابولیسم تولید لیزین در طیف وسیعی از جانوران بخصوص گونه های مختلف میکروارگانیسم کورینه باکتریوم می باشد. هدف از این تحقیق بررسی بیوانفورماتیکی آنزیم آسپارتات کیناز در گونه های مختلف کورینه باکتریوم توسط پایگاه های معتبر می باشد تا بهترین ساختار بیوانفورماتیکی آنزیم آسپارتات کیناز به منظور استفاده برای تولید لیزین در مقیاس صنعتی پیشنهاد شود.  ویژگی های تکاملی، فیزیولوژیکی و فیزیکوشیمیایی آنزیم آسپارتات کیناز در 33 گونه مختلف کورینه باکتریوم توسط پایگاه ها و نرم افزارهای MEGA 6.6، ProtScale و ProtParam مورد بررسی قرار گرفت.  سپس ساختار سه بعدی پروتئین های مذکور به روش هومولوژی و با استفاده از سرور Swiss-Model مدل سازی شد و ارزیابی کیفیت مدل های بدست آمده پس از بهینه سازی انرژی با استفاده از ابزار Rampage صورت گرفت. نتایج تجزیه و تحلیل درخت تکاملی نشان دادند که زمان اشتقاق پروتئین آسپارتات کیناز در 33 گونه کورینه باکتریوم مورد مطالعه، بسیار بهم نزدیک می باشد. نتایج بررسی پایگاه های ProtScale و ProtParam نشان داد که آنزیم آسپارتات کیناز در گونه کورینه باکتریوم گلوتامیکوم با شماره دستیابی CAO00530.1 و SJM57548.1 دارای بهترین خواص فیزیکوشیمیایی و بیشترین پایداری می باشند. سپس با بررسی های بیشتر توسط سرور Swiss-Model و ابزار Rampage مشخص شد که دو پروتئین CAO00530.1 و SJM57548.1 دارای بهترین ساختار سه بعدی می باشند. از نتایج آنالیز in silico به دست آمده می توان چنین استنباط نمود که احتمالا آنزیم آسپارتات کیناز با شماره های دستیابی بالا دارای بهترین خواص فیزیکو شیمیایی، بیشترین پایداری و همچنین بهترین ساختار سه بعدی نسبت به دیگر پروتئین های مورد بررسی در این مطالعه بود. این یافته ها می تواند برای بهترین نوع آنزیم آسپارتات کیناز به منظور تولید نوترکیب در شرایط آزمایشگاهی مفید باشد.