تغییرات ساختاری و طیف جذبی هموگلوبین انسان در طی استرس اکسیداتیو ایجاد شده توسط آهن

تحقیقات بیوشیمیائی نشان داده است که آهن از طریق فرآیندهای هابر-ویز و فنتون، باعث ایجاد گونه های اکسیژن فعال می‎شود. هدف از تحقیق حاضر، بررسی نقش آهن در اکسیداسیون هموگلوبین انسان و تغییرات ساختاری این پروتئین در گلبول‎های قرمز است.
مواد و روش‎ها: این مطالعه از نوع تجربی است. گلبول‎های قرمز افراد سالم، در شرایط هوازی در محیط کشت حاوی سیستم اکسیداسیون فلزی و در حضور غلظت‎های 036/0، 7/0، 14/0، 28/0، 57/0، 14/1، 27/2، 55/4، 09/9 و 18/18 میکرومولار یون آهن قرار داده شد. برای مطالعه تغییرات ساختاری، طیف جذبی هموگلوبین در محدوده طول موج‎های 300 تا 650 نانومتر بررسی گردید. هم‎چنین اندازه‎گیری گروه های کربنیل به منظور سنجش اکسیداسیون پروتئین در زنجیره های گلوبین انجام شد.
یافته ها: بر اساس نتایج این تحقیق، غلظت اکسی هموگلوبین به میزان 68 درصد کاهش یافته بود. کاهش در نسبت جذب نوری در طول موج‎های542 و 577 نشان دهنده تبدیل اکسی هموگلوبین به مت هموگلوبین بود. هم‎چنین، غلظت مت هموگلوبین، 7/4 برابر همی کروم بود. پس از 24 ساعت انکوباسیون، غلظت اکسی هموگلوبین به میزان 50 درصد تقلیل و میزان مت هموگلوبین به میزان 85 درصد افزایش یافت. افزایش غلظت آهن نیز موجب افزایش معنی‎داری در میزان گروه های کربنیل در هموگلوبین گردید.
این نتایج نشان می‎دهد که اکسیداسیون هموگلوبین به جای اکسیژناسیون آن، منجر به کم خونی و هیپوکسی می‎شود. یافته های این تحقیق ممکن است در ارزیابی وضعیت اکسیداسیون در مبتلایان به کم خونی و افراد تحت درمان با آهن مفید واقع گردد.