بررسی خواص ساختاری و ایمنی زایی گلیکوپروتئین S ویروس نشانگان تنفسی خاورمیانه (مرس)

هنوز درمان قطعی و یا واکسن موثری علیه ویروس مرس ارایه نشده که این امر نشان دهنده اهمیت روزافزون مطالعه این ویروس است. در میان پروتئین های این ویروس گلیکوپروتئین S به علت عملکرد و ساختار آن همواره به عنوان یک کاندید اصلی برای تحقیقات واکسن علیه آن مطرح بوده است. هدف مطالعه حاضر نیز بررسی ساختار، عملکرد و خواص ایمنی زایی پروتئین S با استفاده از نرم افزارهای بیوانفورماتیکی است که نتایج آن می تواند راه را برای طراحی واکسنی موثر علیه این ویروس هموار سازد.

35 توالی گلیکوپروتئین S ویروس مرس از بانک ژنی دریافت و تغییرات در سطح اسیدآمینه بررسی شد. علاوه بر این توالی ها با نرم افزارهای متعددی برای بررسی تغییرات پس ترجمه ای مورد آنالیز قرار گرفتند. از نرم افزارهای متعددی برای بررسی خواص ایمنی زایی و آلرژیک پروتئین استفاده شد و درنهایت ساختار این پروتئین با استفاده از نرم افزار SOPMA مورد بررسی قرار گرفت.

بیشترین تغییرات در اسیدآمینه های 95، 123 و 696 نشان داده شد و نتایج نشان دهنده وجود چهار اپی توپ سلول B در گلیکوپروتئین S بود. همچنین تغییرات پس از ترجمه ای از جمله گلیکوزیلاسیون و فسفوریلاسیون در مناطق متعددی یافت شد. این پروتئین فاقد خاصیت آلرژیک بود و قسمت اعظم آن از مارپیچ آلفا تشکیل شده است.

 گلیکوپروتئین S مخصوصا در منطقه RBD ناحیه S1 دارای قابلیت بالایی برای تحریک سیستم ایمنی میزبان است و همچنین تمام ویژگی ها برای ساخت یک پروتئین نوترکیب از جمله پایداری در سلول های میزبان را دارد. استفاده از گلیکوپروتئین S، به ویژه ناحیه S1، به عنوان کاندید مناسبی برای طراحی واکسن پیشنهاد می شود.