مقایسه خصوصیات ساختاری آنزیم بتا-گلوکوزیداز در حشرات

آنزیم بتا-گلوکوزیداز در همه گیاهان، جانوران، قارچ ها و باکتری ها وجود دارد. بتا-گلوکوزیداز ها هیدرولیز بتا-1و4 باقیمانده منوساکارید ها از گلیکوزید ها را کاتالیز کرده و گلوکز آزاد می کنند. از این رو با توجه به منوساکاریدی که از زنجیره جدا می شود، این آنزیم بتا-گلوکوزیداز نامگذاری می شود. در این مطالعه، تجزیه و تحلیل بیوانفورماتیکی آنزیم بتا-گلوکوزیداز (β-glucosidase)  در سیزده گونه مختلف از حشرات متعلق به خانواده های مختلف انجام گرفت. تجزیه و تحلیل ساختار اولیه و ثانویه پروتیین بتا-گلوکوزیداز در سیزده گونه از حشرات انتخاب شده توسط ابزار های ProtParam و SOPMA انجام شد. دمین های گذرنده از غشا و پپتید نشانه در هر یک از نمونه ها به ترتیب با ابزارهای TMHMM و SignalP تعیین گردیدند. تعداد اسید های آمینه، نقطه ایزوالکتریک، وزن مولکولی، شاخص ناپایداری، متوسط آبدوستی و شاخص آلیفاتیک در هر یک از نمونه های به دست آمده و با هم مقایسه گردید. طبق نتایج به دست آمده تنها گونه Trachymyrmex cornetzi دارای دمین گذرنده از غشا بود، همچنین پپتید نشانه تنها در گونه های Acyrthosiphon pisum،Bombyx mori و Cephus cinctus وجود داشت. با توجه به نتایج به دست آمده از تجزیه و تحلیل ساختاری، شباهت زیادی بین پروتیین های بتا-گلوکوزیداز در گونه های مختلف حشرات وجود دارند هر چند که در برخی گونه ها تفاوت هایی هم مشاهده گردید. داده های به دست آمده پیش زمینه ای را برای مطالعات آنزیم های گوارشی از جمله بتا-گلوکوزیداز و تعیین ساختار این پروتیین در حشرات فراهم می آورد.