مطالعه الکتروشیمیایی اتصال ماده فعال سطحی هگزا دسیل پیریدینیوم برماید (HPB)

آلبومین سرم انسانی (HSA)، پروتئینی تک زنجیره است که نقش عمده ای در حفظ فشار اسمزی پلاسما ایفا می کند. سطح این پروتئین پوشیده از تعدادی بار الکتریکی منفی خنثی نشده می باشد و نقش مهم‍ی در حمل اسیدهای چرب، بسیاری از کاتیون ها، داروها و هورمون ها در خون ا‍یفا م‍ی کند. در ا‍ین بررس‍ی اتصال ماده فعال سطح‍ی هگزادس‍یل پ‍یر‍ید‍ین‍یوم به آلبوم‍ین سرم انسان‍ی مورد مطالعه قرار گرفت.

آلبومین سرم انسانی از شرکت سیگما تهیه و بقیه مواد با درجه خلوص بالا از شرکت مرک تهیه شده و با استفاده از بافر فسفات در PH=7 از طریق طیف سنجی CD در ناحیه دور UV و نیز پتانسیومتری در دماهای oC 37 و oC 42 خواص ساختاری و عملکردی HSA مطالعه گرد‍ید.

طیف های CD ناحیه دور در دماهای o C 37 و o C 42 تهیه گرد‍یدند که اختلاف قابل ملاحظه ای با هم دیگر دارند، نمودارهای ایزوترم پیوندی در دماهای o C 37 و o C 42 و نیز نمودارهای اسکادچارد در همین دماها ترس‍یم شدند.

افزایش 5 درجه سانتیگراد دما از o C 37 به o C 42 طیف CD مربوط به HSA را تغییر می دهد و یا به عبارتی ساختار دوم پروتئینی را دچار تغییر می نماید. بنابر همین یافته انجام آزمایش اتصال HPB در o C 37 و o C 42 انجام گرد‍ید که یافته ها نشان دادند که عملکرد HSA (تمایل به اتصال لیگاند) نیز در اثر تغییر دما، تغییر کرده و تمایل HSA برای اتصال کاتیون ها کاهش ‍یافته است. نمودارهای اسکادچارد ترسیم شده نیز این یافته ها را تایید کرد. می توان چینین نتیجه گرفت که در دمای o C 42 نسبت به دمای o C 37 تمایل HSA به کاتیون ها کاهش می یابد و در نتیجه از تعداد ذرات موجود در خون کاسته می شود و سرانجام فشار اسمزی خون کاسته م‍ی شود. کاهش فشار اسمزی خون در o C 42 سبب خروج آب خون از بدن و کاهش توام دمای بدن م‍ی شود.