بررسی تغییر ساختار پروتئین آلبومین سرم انسانی دراثر باقی ماندن سم دیازینون روی مواد غذایی

آلبومین سرم انسانی (HSA) یک پروتئین محلول در خون است که می تواند به مولکول های کوچک (نظیر سم ها و داروها) متصل شده و آن ها را به جریان گردش خون منتقل کند.
طیف سنجی فرابنفش – مرئی برای مشخص کردن ویژگی های پیوند آلبومین سرم انسانی با دیازینون (سم ارگانوفسفره) و روش طیف سنجی تبدیل فوریه مادون قرمز (FT-IR) برای بررسی تغییرات ساختار دوم پروتئین در سطح مولکولی و تحت شرایط فیزیولوژی، در روز اول و سی و پنجم استفاده شدند.
مقدار ثابت پیوندی اتصال (M-1 104 367/3 KDiazinon-HSA =) براساس داده های طیف سنجی فرابنفش - مرئی به دست آمد. در FT-IR، کاهش ساختار α-Helix برای روز اول از 97/53 درصد بود. به 88/51 درصد سایر ساختارها نظیر Turns، ß–Sh eet، ß–anti و r-coils به ترتیب از 49/8 درصد به 21/10 درصد، 94/13 درصد به 81/14 درصد، 2/8 درصد به 25/8 درصد و 4/15 درصد به 24/17 درصد افزایش یافتند. برای روز سی و پنج، ساختارهای α-Helixes، Turns، ß-Sheet، β- anti و r-coils به ترتیب از 7/56 درصد به 11/47 درصد، 3/25 درصد به 75/29 درصد، 93/6 درصد به 94/10 درصد، 2 درصد به 83/2 درصد و08/9 درصد به 86/10 درصد تغییرکردند. از آن جایی که محتوای ساختار دوم پروتئین ارتباط نزدیکی با فعالیت بیولوژیکی آن دارد، بنابراین کاهش ساختار α-Helix و افزایش β-sheet در غلظت های بالای دیازینون به معنی کاهش فعالیت بیولوژیکی HSA است. نتایج ما بیان می کنند که دیازینون پیوند نسبتا خوبی با HSA دارد و تغییرات قابل توجهی در ساختارهای متنوع دوم ایجاد می کند که احتمالا سبب واسرشتگی پروتئین به خصوص نمونه های روز سی و پنج می شود.